Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Das Zwitterion Glycin als Puffersubstanz in lebenden Organismen Vier Reagenzgläser werden hälftig mit Wasser gefüllt. In zwei davon (A / B) gibt man eine Spatelportion Glycin und löst sie durch Schütteln auf. Die beiden anderen Gläser (C / D) dienen zum Vergleich. Nun misst man den pH-Wert in A und C, fügt jeweils einen Tropfen Säure hinzu und misst erneut, dann ein zweiter Tropfen Säure und erneute pH-Wert-Bestimmung. Zu den Ansätzen B und D gibt man in gleichen Schritten tropfenweise Natronlauge hinzu. Die gemessenen pH-Werte werden tabellarisch erfasst. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (w=____% (10-25%)), Natronlauge (verd. w= 10%)
Nachweis der Carboxylgruppe in Glycin II Decarboxylierung durch Erhitzen Variante A: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Kaliumhydrogensulfat. Mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab prüft man das entweichende Gas. Variante B: In einem schwer schmelzbaren Rggl. erhitzt man Spatelportionen von Glycin und Calciumoxid. Nach dem Erkalten setzt man verd. Salzsäure zu. Das entweichende Gas wird mit einem Tropfen Barytwasser am Glasstab geprüft. Lehrer-/ Schülerversuch Kaliumhydrogensulfat, Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Calciumoxid
Urease - Aktivität, Spezifität und Hemmung Reaktion von Urease mit Harnstoff bzw. Thioharnstoff Reagenzglasversuche: Nach Anleitung stellt man A) und B) jeweils eine Harnstoff-Lösung, C) eine Thioharnstoff-Lösung und D) eine Lösung aus Harnstoff und Thioharnstoff bereit. Den Ansätzen A), C) und D) wird etwas Phenolphthalein zugetropft. Alle vier Ansätze werden danach mit einer Spsp. Urease oder wenig Urease Aufschlämmung versetzt und geschüttelt. Man beobachtet die Farbentwicklung bei A), C) und D). Ansatz B) wird nach 1min abfiltriert, das Filtrat auf zwei Rggl. verteilt. Das erste prüft man mit Barytwasser auf Carbonat, das andere mit NESSLERs Reagenz auf Ammoniak. Lehrer-/ Schülerversuch Thioharnstoff, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), NESSLERs Reagenz (enth. Kaliumtetraiodomercurat(II)), Natronlauge (verd. w=____% (2-5%))
Käserei im Reagenzglas Gewinnung von Casein aus Milch Reagenzglasversuche: Man bereitet eine 2%ige Essigsäure und eine 5%ige Salzsäure-Lösung vor. In drei Rggl. legt man jeweils einige ml Milch vor. Das erste Glas wird mit 1 ml Essigsäure, das zweite mit 1 ml Salzsäure und das dritte eine Spsp. Citronensäure versetzt. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (10-25%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Citronensäure-Monohydrat
Die Enzymaktivität Blockade des Hefeenzyms durch Kupfer(II)-Ionen Reagenzglasversuche: Eine 10%ige Kupfer(II)-sulfat-Lösung wird bereit gestellt. In zwei Rggl. gibt man zu wenigen ml Wasser jeweils ein erbsgroßes Stück Bäckerhefe. Dem ersten Ansatz fügt man 1 ml Kupfersulfat-Lösung zu. Der andere Ansatz dient zum Vergleich. In beide Rggl. tropft man nun etwas Wasserstoffperoxid-Lösung und beobachtet. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Wasserstoffperoxid-Lösung (wässrig (w=3%))
Urease - Vergiftung durch Schwermetall-Ionen Blockierung von Urease durch Kupfer(II)-Ionen / Komplexbildner als Antidot Reagenzglasversuche: Drei Rggl. werden gemäß Anleitung mit etwas Harnstoff-Lösung und jeweils 10 Tropfen Phenolphthalein-Lösung befüllt. Dem zweiten und dritten Ansatz setzt man wenige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung zu, dem dritten zusätzlich wenig D-Penicillamin-Lösung. Die Reaktion wird jeweils durch Zugabe von etwas Urease-Suspension ausgelöst. In einem vierten Rggl. gibt man zu etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung das doppelte Volumen der gepufferten D-Penicillamin-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch SII Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Kupfer(II)-chlorid-Lösung (verdünnt, w=_____ % (<25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), D-Penicillamin
Die Kraft der Ananas Enzymatische Spaltung von Eiweißstoffen Reagenzglasversuche: Drei Gläser werden mit einer Gelatine-Lösung hälftig befüllt. Man lässt sie fest werden und legt jeweils ein Siedesteinchen auf die Oberfläche. Dann setzt man dem ersten Ansatz eine 2-ml-Portion frischen Ananassaft und dem zweiten ebenso viel Kiwisaft zu. Das dritte Glas wird zum Vergleich mit etwas Wasser überschichtet. Lehrer-/ Schülerversuch
Xanthoproteinreaktion Eiweiß-Nachweis mittels Salpetersäure Reagenzglasversuch: Zu Eiweiß-Lösung, zu weißer Schafwolle, weißen Vogelfedern o.ä. gibt man etwas konz. Salpetersäure und erhitzt mit dem Gasbrenner. Die starke Gelbfärbung entsteht duch Nitrierung des Tyroxin. Lehrer-/ Schülerversuch SII Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%))
Schwefelnachweis im Eiweiß Bleisulfidbildung als Nachweis Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat
Farbreaktion mit Ninhydrin Ninhydrin als Reagens auf Proteine Reagenzglasversuch: Zu einer Aminosäurelösung werden wenige Tropfen Ninhydrin-Lösung gegeben. Dann wird erhitzt. Lehrer-/ Schülerversuch Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol)
Stickstoffnachweiß im Eiweiß Ammoniak-Freisetzung aus Eiweiß Reagenzglasversuch: Wenig Eiweißlösung wird mit 2 Plätzchen Ätznatron über schwacher Brennerflamme erhitzt. Rotes Lackmus-Papier weist Ammoniak in den entweichenden Dämpfen nach. Lehrerversuch mit Schülerbeteiligung Natriumhydroxid (Plätzchen), Ammoniak (freies Gas)
Farbreaktion mit Ninhydrin Qualitativer Nachweis für Aminosäuren Reagenzglasversuch: Vorbereitend stellt man eine 0,25%ige Lösung von Ninhydrin in Isopropanol her. Zu einer verdünnten Glycin-Lösung gibt man einige Tropfen der Reagenzlösung und erhitzt. Lehrer-/ Schülerversuch Ninhydrin, 2-Propanol
Denaturierung von Eiweiß Ausflockung von Eiweiß durch Hitze, Säuren und sog. Eiweißgiften Reagenzglasversuch: Man verteilt eine Eiweißlösung auf vier Gläser. Der erste Ansatz wird mittels Gasbrenner erhitzt, der zweite mit wenig Ethanol versetzt, der dritte mit einigen Tropfen Salzsäure oder Salpetersäure und der vierte mit wenig Kupfer- oder Eisensalz-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat
Trennung von Proteinen durch Aussalzen Salz-Ionen als Konkurrenten zu den polaren Seitenketten der Proteine Reagenzglasversuch: Man versetzt etwas Eiklar-Lösung mit demselben Volumen einer gesättigten Ammoniumsulfat-Lösung. Der Niederschlag von Globulinen wird durch Filtration abgetrennt. Man versetzt das Filtrat mit etwas festem Ammoniumsulfat und fällt die Albumin-Fraktion aus. Der Versuch wird mit Fleischsaft-Lösung wiederholt, man setzt jedoch im ersten Schritt etwas mehr gesättigte Ammoniumsulfat-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch
Abtrennung der Aminogruppe bei Aminosäuren Reaktion von Glycin mit salpetriger Säure Reagenzglasversuch: Man versetzt eine Spatelportion Glycin mit ca. 5 ml einer stark verdünnten Natriumnitrit-Lösung. Dann gibt man ca. 3 ml Essigsäure hinzu. Unter Freisetzung von Stickstoff setzt die Reaktion ein. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (25-90%)), Natriumnitrit
Der Sojadrink Eiweißfällung mittels Säure Reagenzglasversuch: Man verdünnt etwas Sojadrink mit dest. Wasser auf etwa das Dreifache. Dann tropft man verd. Essigsäure hinzu, bis die Lösung trüb wird und ein Niederschlag entsteht. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (10-25%))
Das erhitzte Protein Qualitativer Stickstoffnachweis in Proteinen Reagenzglasversuch: Man übergießt etwas gekochtes Hühnereiweiß mit einigen ml Natronlauge und erhitzt das Gemisch über der Brennerflamme. Ein Stück angefeuchtetes Indikatorpapier wird in die aufsteigenden Dämpfe an der Reagenzglasöffnung gehalten. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Ammoniak (freies Gas)
Der blaue Komplex Aminosäuren komplexieren Kupfer(II)-Ionen Reagenzglasversuch: Man stellt eine verdünnte Kupfer(II)-sulfat-Lösung her. Ein anderes Rggl. wird hälftig mit Wasser gefüllt. Darin löst man eine kleinen Spatelportion Glycin auf (alternativ: Alanin, Serin, Leucin etc.). Bei Zugabe von wenigen ml der vorbereiteten Kupfersalz-Lösung setzt die Reaktion ein. Es fällt bei Zugabe von Natronlauge kein Kupferhydroxid aus. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Natronlauge (verd. w= 10%)
Xanthoprotein-Reaktion mit Tyrosin und Tryptophan Farbreaktion mit konz. Salpetersäure Reagenzglasversuch: Man schwemmt eine Spsp. Tyrosin in etwas Wasser auf und versetzt vorsichtig mit wenig konz. Salpetersäure. Die intensive Gelbfärbung verändert sich unter schonender Zugabe von konz. Ammoniak-Lösung ins dunkle Rotbraun. Man wiederholt den Versuch mit Tryptophan und vergleicht die Farbreaktionen. Auch mit festem Proteinmaterial oder Eiklar-Lösung wird die Probe wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
Aromen der MAILLARD-Reaktion I Reaktionen von Glucose mit verschiedenen Aminosäuren Reagenzglasversuch: Man mischt je eine Spatelportion Glucose mit einer Aminosäure, setzt einige Tropfen Wasser hinzu und erwärmt über der Sparflamme des Brenners, bis eine Bräunung eintritt. Man prüft und vergleicht die aufsteigenden Gerüche bei den verschiedenen reagierenden Aminosäuren. Lehrer-/ Schülerversuch L-Cystein

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