Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Ermittlung von pK-Werten bei Aminosäuren | Halbneutralisation mit Glycin, Alanin, Trimethylgycin und Glycinethylester | Die Aminosäure-Lösungen werden gemäß Vorschrift mit dest. Wasser angesetzt. Zu jeweils 50ml pipettiert man unter Rühren 25ml 0,1-molare Salzsäure. Dann misst man den pH-Wert. Jeweils 50ml der Aminosäure-Lösungen werden in einer zweiten Versuchsreihe mit 0,1-molarer Natronlauge unter Rühren versetzt. Man misst erneut den jeweiligen pH-Wert. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Glycinethylester-Hydrochlorid |
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Koval. Immobilisierung von Invertase an Glas | Anlagerung eines Enzyms an eine dotierte Deckgläschen-Oberfläche | Aus Natronlauge- und Essigsäure-Maßlösung wird gemäß Anleitung eine Acetat-Pufferlösung pH=4,6 bereitgestellt, ebenso die benötigten Reagenzlösungen. 3 Deckgläschen (DG) werden wie beschrieben vorbehandelt und auf der Oberflächen mit 1 Tropfen 3-Aminopropyl-trimethoxysilan benetzt. Das Vorhandensein der Aminogruppen auf der Glasoberfläche wird mittels TNBS-Lösung nachgewiesen, nachdem man ein DG mit kalt gesättigter Borax-Lösung behandelt hat. Die beiden anderen DG werden 15 min lang mit Glutardialdeyd-Lösung überdeckt, danach dreimal mit Pufferlösung abgespült. Der Nachweis der Aldehydgruppen wird an einem DG mittelös SCHIFFs Reagenz durchgeführt. Das verbleibende DG wird gemäß Anleitung in eine gepufferte Saccharose-Lösung und dann in Invertase-Lösung gebracht. Der Nachweis der Enzymaktivität erfolgt nach 5 min mittels 3,5-Dinitrosalicylsäure-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L), Glutardialdehyd-Lösung (wässrig, w=25%), 3-Aminopropyl-trimethoxysilan, Schwefelsäure (konz. w: >15%), di-Natriumtetraborat (wasserfrei), 3,5-Dinitrosalicylsäure, 2,4,6-Trinitrobenzolsulfonsäure-Lösung (wässrig, ca. 1-molar) |
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Chromatographie mit Aminosäuren | Trennung eines Gemisches von Aminosäuren | Auf Chromatographiepapier oder auf eine Dünnschichtplatte werden schwach salzsaure Lösungen von Aminosäuren (z.B. Glycin, Alanin, Valin, Leucin) aufgrtragen, ebenso ein Gemisch dieser Stoffe. Man stellt das getrocknete Papier in eine Glaswanne mit dem Fließmittel n-Butanol, Eisessig, Wasser (4:1:1) und wartet den Anstieg des Fließmittels bis zum oberen Rand ab. Dann trocknet man im Trockenschrank bei 80-100 °C. Das trockene Chromatogramm wird mit Ninhydrin-Lösung besprüht und im Trockenschrank erwärmt. Die einzelnen Aminosäuren werden durch Violettfärbung sichtbar. | Lehrer-/ Schülerversuch | 1-Butanol, Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol) |
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Enzymatische Hydrolyse von Lactose | Bestimmung des pH- und des Temperaturoptimums mit dem Glucometer | A) Vorbereitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 3,5 - pH4,0 - pH4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 - pH7,5 - pH8,0 her. Die Lactose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die nach Anleitung vorbereitete Enzym-Lösung hinzu und lässt 15min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. B) Die vorbereitete Lactose-Stammlösung wird mit Zeitversatz bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der Enzym-Lösung zur Reaktion gebracht. Nach 15 min wird jeweils mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Urease aus Sojabohnenmehl - mit Aktivitätsnachweis | Bereitstellung des Enzyms zur Hydrilyse von Harnstoff | A) Sojamehl wird gemäß Anleitung unter Rühren eine zeitlang mit Wasser extrahiert. Nach dem intensiven zentrifugieren wird der Überstand abpipettiert und zur Fällung der Urease mit Aceton versetzt. Der Niederschlag wird mit Aceton gewaschen. B) Reagenzglasversuch: In wenig Wasser gibt man je eine Spsp. Urease und Harnstoff sowie einige Tropfen Phenolphthalein-Lösung. Nach 15min wird die Farbreaktion beobachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Aceton, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig) |
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Anreicherung von alpha-Amylase | Extraktion von Amylase aus Malzschrot bzw. Gestensamen | A) Malzschrot wird mit Wasser aufgeschlämmt. Man rührt 10min lang kräftig, dekantiert und filtriert danach die Flüssigkeit. Alternativ zentrifugiert man und pipettiert den Überstand ab. B) Gerstensamen lässt man 3-4 Tage lang auf feuchtem Filterpapier quellen. Mit Sand werden die Körner anschließend im Mörser zerrieben, der Brei wird dann mit Wasser aufgenommen und gerührt. Nach dem Sedimentieren dekantiert man und filtriert die Flüssigkeit. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Wellflüssigkeit zum Ondulieren von Haaren | Gezielte Veränderung der Tertiärstruktur von Proteinen | A Wasserwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, fixiert sie mit Gummiband und fönt sie trocken. B Kaltwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, trägt die Wellflüssigkeit auf und lässt 10-15min einwirken. Dann spült man mit Wasser, trocknet etwas durch Abtupfen und trägt das Fixiermittel auf. Nach 5min werden die Haare gefönt. C Untersuchung der Wellflüssigkeit: Man untersucht die Wellflüssigkeit mit pH-Indikator-Papier und in einem Rggl. mit Iod-Kaliumiodid-Lösung. D Untersuchung des Fixiermittels: Nach Abgaben versetzt man eine Kaliumdichromat-Lösung mit verd. Schwefelsäure und fügt einige Tropfen Fixiermittel hinzu. Nach erfolgter Blaufärbung entsteht später eine Grünfärbung, die durch Zugabe weiteren Fixiernittels rückgängig gemacht werden kann. | Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. | Kaliumdichromat, Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)) |
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Protein-Nachweis in Milch | Vereinfachte Variante der Biuret-Reaktion | A Reagenzglasversuch: Etwas Milch wird mit dem gleichen Volumen Natronlauge versetzt. Man tropft etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung hinzu. Die Violettfärbung tritt beim Schütteln und evtl. leichtem Erwärmen auf. B Man fügt zuerst die Kupfer(II)-sulfat-Lösung zur Milch hinzu und fällt damit Kupferalbuminat aus. Dieser Niederschlag wird durch Zugabe von Natronlauge wieder aufgelöst, wobei sich der Farbkomplex bildet. C Mit Eiklar-Lösung anstelle von Milch werden die Versuche wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat |
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Aufbau und Zusammensetzung von Eiweißstoffen | Nachweis der Brennbarkeit, Wasser und Ammoniak als Zersetzungsprodukte | A Man hält die Spitze einer Feder kurz in die Gasbrennerflamme und nimmt sie wieder heraus. Nach dem Erkalten prüft man den Geruch an der Federspitze. B Man gibt gemäß Anleitung etwas Eiweiß in ein Rggl. und erhitzt dieser vorsichtig über kleiner Brennerflamme bis zur Kondensatbildung an der Rggl.-wand. Das Kondensat wird mit Wassernachweispapier geprüft. C Man erhitzt weiter mit starker Brennerflamme und hält einen Streifen pH-Indikatorpapier in den bei der Zersetzung austretenden Nebel/ Rauch. | Lehrer-/ Schülerversuch | Ammoniak (freies Gas) |
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Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung | Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut | A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Bildung von Koazervaten aus Gelatine-Lösung | Mikroskopisch betrachtbare Phänomene bei der Trennung eines kolloidalen Systems | 100ml einer 5%igen Gelatine-Lösung werden mit 10g Resorcin versetzt. Man lässt bei 50°C im Trockenschrank 24 Stunden lang einwirken. Der entstandene Niederschlag aus der abgekühlten Lösung wird unter dem Mikroskop betrachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Resorcin |
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Biuret-Probe | Farbiger Kupfer(II)-Komplex mit Peptiden und Proteinen | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w: <2%), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat |
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