Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Koval. Immobilisierung von Invertase an Glas Anlagerung eines Enzyms an eine dotierte Deckgläschen-Oberfläche Aus Natronlauge- und Essigsäure-Maßlösung wird gemäß Anleitung eine Acetat-Pufferlösung pH=4,6 bereitgestellt, ebenso die benötigten Reagenzlösungen. 3 Deckgläschen (DG) werden wie beschrieben vorbehandelt und auf der Oberflächen mit 1 Tropfen 3-Aminopropyl-trimethoxysilan benetzt. Das Vorhandensein der Aminogruppen auf der Glasoberfläche wird mittels TNBS-Lösung nachgewiesen, nachdem man ein DG mit kalt gesättigter Borax-Lösung behandelt hat. Die beiden anderen DG werden 15 min lang mit Glutardialdeyd-Lösung überdeckt, danach dreimal mit Pufferlösung abgespült. Der Nachweis der Aldehydgruppen wird an einem DG mittelös SCHIFFs Reagenz durchgeführt. Das verbleibende DG wird gemäß Anleitung in eine gepufferte Saccharose-Lösung und dann in Invertase-Lösung gebracht. Der Nachweis der Enzymaktivität erfolgt nach 5 min mittels 3,5-Dinitrosalicylsäure-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch SII Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L), Glutardialdehyd-Lösung (wässrig, w=25%), 3-Aminopropyl-trimethoxysilan, Schwefelsäure (konz. w: >15%), di-Natriumtetraborat (wasserfrei), 3,5-Dinitrosalicylsäure, 2,4,6-Trinitrobenzolsulfonsäure-Lösung (wässrig, ca. 1-molar)
Pepsin: Wirkung Abbau von Milcheiweiß Gemäß Anleitung bereitet man eine dünne Aufschlämmung von Magerquark, verteilt diese auf drei Rggl. Die drei Ansätze werden gemäß angegebenem Schema mit Salzsäure, Wasser und/ oder mit Pepsin-Lösung versetzt. Man schüttelt und lässt im temperierten Wasserbad mindestens 5 min lang einwirken. Lehrer-/ Schülerversuch Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L)
Eiweißspaltung durch Pepsin Abbau von Proteinen durch enzymatisch wirksames Pepsin Man schüttelt etwas Hühnereiweiß mit reichlich Wasser durch und verteilt diese Eiweiß-Lösung auf 5 Rggl. Man erwärmt im siedenden Wasser, bis Ausflockung stattfindet, und lässt auf 40 °C abkühlen. Ansätze: Pepsin-Lösung / Pepsin-Lsg + Salzsäure / Salzsäure / aufgekochte Pepsin-Lsg. + Salzsäure / dest. Wasser Lehrer-/ Schülerversuch Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L)
Aktivitätsnachweis der Amylase Abnahme der Blaufärbung im Iod-Stärke-Komplex Zwei Rggl. werden mit Stärke-Lösung und 2 Tropfen LUGOL'scher Lösung versetzt. Dem ersten fügt man gemäß Anleitung die Enzymlösung (Amylase) zu, das zweite dient als Blindprobe. Lehrer-/ Schülerversuch
Fischgeruch Amine aus Fisch freisetzen und nachweisen Ein Stückchen roher Fisch wird in einem geeigneten Gefäß in der Mikrowelle erhitzt. Man lässt abkühlen und testet sowohl den Luftraum über dem Fisch auch als das Kondenswasser am Gefäßdeckel mit pH-Papier. Man vergleicht den Geruch der Probe unbehandelt und nach Zugabe von Zitronensaft oder Citronensäure. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat
Der blaue Komplex Aminosäuren komplexieren Kupfer(II)-Ionen Reagenzglasversuch: Man stellt eine verdünnte Kupfer(II)-sulfat-Lösung her. Ein anderes Rggl. wird hälftig mit Wasser gefüllt. Darin löst man eine kleinen Spatelportion Glycin auf (alternativ: Alanin, Serin, Leucin etc.). Bei Zugabe von wenigen ml der vorbereiteten Kupfersalz-Lösung setzt die Reaktion ein. Es fällt bei Zugabe von Natronlauge kein Kupferhydroxid aus. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Natronlauge (verd. w= 10%)
Stickstoffnachweiß im Eiweiß Ammoniak-Freisetzung aus Eiweiß Reagenzglasversuch: Wenig Eiweißlösung wird mit 2 Plätzchen Ätznatron über schwacher Brennerflamme erhitzt. Rotes Lackmus-Papier weist Ammoniak in den entweichenden Dämpfen nach. Lehrerversuch mit Schülerbeteiligung Natriumhydroxid (Plätzchen), Ammoniak (freies Gas)
Zersetzung von Harnstoff Ammoniak-Freisetzung durch enzymatische Spaltung In einer 50-ml-Portion Wasser löst man eine Spsp. Harnstoff auf. Man prüft den pH-Wert, setzt eine Spsp. Urease hinzu und wartet einige Minuten. Dann prüft man den Geruch der Probe und misst erneut den pH-Wert. Lehrer-/ Schülerversuch Ammoniak (freies Gas)
Pufferwirkung der Aminosäuren Amphoteres Verhalten bei Glycin Zu 100 ml Wasser gibt man Lackmus und 3 Tropfen verd. Essigsäure. Nach Zugabe von festem Glycin wird die Farbänderung konstatiert. In einem anderen Gefäß gibt man zu 100 ml Wasser Bromthymolblau-Lösung oder Phenolphthalein-Lösung und etwas Ammoniakwasser. Dann setzt man Glycin hinzu und beobachtet die Farbänderung. Lehrer-/ Schülerversuch Essigsäure (w=____% (10-25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%))
Der biologische Schutz Ascorbinsäure als Antioxidationsmittel Jeweils zwei Scheiben von Kartoffeln und Äpfeln werden in eine Schale gelegt. Jeweils eine davon wird sofort mit Vitamin C eingerieben. Die beiden anderen dienen zum Vergleich. Man beobachtet über mehrere Stunden (evtl. einen Tag). Lehrer-/ Schülerversuch
Denaturierung von Eiweiß Ausflockung von Eiweiß durch Hitze, Säuren und sog. Eiweißgiften Reagenzglasversuch: Man verteilt eine Eiweißlösung auf vier Gläser. Der erste Ansatz wird mittels Gasbrenner erhitzt, der zweite mit wenig Ethanol versetzt, der dritte mit einigen Tropfen Salzsäure oder Salpetersäure und der vierte mit wenig Kupfer- oder Eisensalz-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat
Urease aus Sojabohnenmehl - mit Aktivitätsnachweis Bereitstellung des Enzyms zur Hydrilyse von Harnstoff A) Sojamehl wird gemäß Anleitung unter Rühren eine zeitlang mit Wasser extrahiert. Nach dem intensiven zentrifugieren wird der Überstand abpipettiert und zur Fällung der Urease mit Aceton versetzt. Der Niederschlag wird mit Aceton gewaschen. B) Reagenzglasversuch: In wenig Wasser gibt man je eine Spsp. Urease und Harnstoff sowie einige Tropfen Phenolphthalein-Lösung. Nach 15min wird die Farbreaktion beobachtet. Lehrer-/ Schülerversuch Aceton, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig)
Enzymatische Hydrolyse von Lactose Bestimmung des pH- und des Temperaturoptimums mit dem Glucometer A) Vorbereitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 3,5 - pH4,0 - pH4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 - pH7,5 - pH8,0 her. Die Lactose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die nach Anleitung vorbereitete Enzym-Lösung hinzu und lässt 15min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. B) Die vorbereitete Lactose-Stammlösung wird mit Zeitversatz bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der Enzym-Lösung zur Reaktion gebracht. Nach 15 min wird jeweils mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. Lehrer-/ Schülerversuch
Enzymhemmung bei der Speichelamylase biochemische Methode zur Kariesprophylaxe Gemäß Anleitung wird eine Amylase-Lösung aus Speichel vorbereitet, außerdem Teeextrakte aus Schwarzem und Grünem Tee, aus Früchte- und Fencheltee. Eine Tüpfelplatte mit jeweils 2 Tropfen LUGOL'scher Lösung wird bereit gehalten. Im Rggl. vermischt man jeweils 1ml Teeextrakt mit 1ml Stärke-Lösung. Eine Blindprobe aus Wasser und Stärke-Lösung wird ebenfalls angesetzt. Danach werden nach angegeben Zeitraster mit der Pipette Proben aus den Rggl. entnommen und auf die Tüpfelplatte gebracht. Lehrer-/ Schülerversuch
Urease - ein Protein Biuret-Probe bei einem Enzym Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%))
Schwefelnachweis im Eiweiß Bleisulfidbildung als Nachweis Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat
Die Enzymaktivität Blockade des Hefeenzyms durch Kupfer(II)-Ionen Reagenzglasversuche: Eine 10%ige Kupfer(II)-sulfat-Lösung wird bereit gestellt. In zwei Rggl. gibt man zu wenigen ml Wasser jeweils ein erbsgroßes Stück Bäckerhefe. Dem ersten Ansatz fügt man 1 ml Kupfersulfat-Lösung zu. Der andere Ansatz dient zum Vergleich. In beide Rggl. tropft man nun etwas Wasserstoffperoxid-Lösung und beobachtet. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Wasserstoffperoxid-Lösung (wässrig (w=3%))
Urease - Vergiftung durch Schwermetall-Ionen Blockierung von Urease durch Kupfer(II)-Ionen / Komplexbildner als Antidot Reagenzglasversuche: Drei Rggl. werden gemäß Anleitung mit etwas Harnstoff-Lösung und jeweils 10 Tropfen Phenolphthalein-Lösung befüllt. Dem zweiten und dritten Ansatz setzt man wenige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung zu, dem dritten zusätzlich wenig D-Penicillamin-Lösung. Die Reaktion wird jeweils durch Zugabe von etwas Urease-Suspension ausgelöst. In einem vierten Rggl. gibt man zu etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung das doppelte Volumen der gepufferten D-Penicillamin-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch SII Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Kupfer(II)-chlorid-Lösung (verdünnt, w=_____ % (<25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), D-Penicillamin
Denaturierung von Plasma und Störung der biologischen Funktion Brüchigkeit und Durchlässigkeit bei Plasmamembranen Kleine Würfel der roten Rübe (rote Beete) werden jeweils 1min lang in heißem Wasser erhitzt und in eines von zwölf bereit gestellten Rggl. gegeben, die einige ml Wasser enthalten. Am Anfang hat das Heißwasser 80 °C. Durch Hinzumischen von kaltem Waser wird in elf weiteren Schritten das Heißwasser jeweils um 5°C kühler eingestellt, die jeweiligen Würfel entsprechend weniger erhitzt. Der Farbaustritt bei den verschiedenen Ansätzen wird verglichen. Lehrer-/ Schülerversuch
Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. Lehrer-/ Schülerversuch

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