Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Ein Superpolyamid aus ε-Caprolactam | Schnellpolymerisation - Modellreaktion zur Peptidbildung | Man erhitzt gemäß Versuchsvorschrift ε-Caprolactam mit einem sehr kleinen frisch entrindeten Stückchen Natrium einige Minuten lang über der Brennerflamme. Aus der entstehenden viskosen Schmelze werden mit dem Glasstab lange Fäden gezogen. | Lehrerversuch | Natrium (in Petroleum o. Paraffinöl), ε-Caprolactam, Ethanol (ca. 96 %ig) | |
Nachweis von Arginin nach SAKAGUCHI | Reaktion mit 1-Naphthol und Hypobromid | Vorbereitend wird nach Anleitung A eine ethanolische 1-Naphthol-Lösung und B eine Lösung von 1 Tropfen Brom in Natronlauge hergestellt. Reagenzglasversuch: Einige Kristalle Arginin werden in Wasser gelöst. Man setzt gemäß Anleitung zunächst Lösung A und danach Lösung B hinzu, bis die orangerote bis purpurrote Färbung auftritt. Die Probe wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. | Lehrerversuch | 1-Naphthol, 2-Naphthol, Brom, Ethanol (ca. 96 %ig), Natronlauge (w=____% (>5%)) | |
Grundversuch zur Elektrophorese | Hämoglobin wandert im elektrischen Feld | Vorbereitend stellt man sich nach Anleitung mit Dinatriumhydrogenphosphat und Kaliumdihydrogenphosphat zwei Maßlösungen her, die man zu einer Pufferlösung von pH 8,4 zusammenführt. Hämoglobin wird in der Pufferlösung so gelöst, dass eine deutliche Färbung eintritt. U-Rohr-Versuch: Der untere Teil wird mit dieser Hämoglobin-Lösung gefüllt. In beiden Schenkeln wird dann vorsichtig mit der pH-8,4-Pufferlösung überschichtet. Zwei Kupferelektroden tauchen in die Schenkel des U-Rohres und werden mit 250V-Gleichspannung beschaltet. | Lehrerversuch | ||
Probe nach Pauly | Nachweis von Tyrosin bzw. Histidin durch Diazotierung | Man stellt die Probenlösung her, indem man jeweils eine Spsp. Tyrosin bzw. Histidin in Wasser. Dann setzt man gemäß Anleitung Diazo-Lösung zu, die aus 10 ml Diazo I und 6 Tropfen Diazo II frisch angemischt wurde. Am Ende gibt man Ammoniaklösung hinzu. | Lehrerversuch | Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)), Sulfanilsäure, Salzsäure (rauchend (w= 37%)), Natriumnitrit | |
Stickstoffnachweiß im Eiweiß | Ammoniak-Freisetzung aus Eiweiß | Reagenzglasversuch: Wenig Eiweißlösung wird mit 2 Plätzchen Ätznatron über schwacher Brennerflamme erhitzt. Rotes Lackmus-Papier weist Ammoniak in den entweichenden Dämpfen nach. | Lehrerversuch mit Schülerbeteiligung | Natriumhydroxid (Plätzchen), Ammoniak (freies Gas) | |
Biuret-Reaktion als Eiweiß-Nachweis | Reaktion von Eiweiß-Lösung mit alkalischer Kupfersulfat-Lösung. | Eine stark verdünnte Kupfersulfat-Lsg. wird mit wenig verd. Natronlauge versetzt und bereit gestellt. Einer Eiweißlösung zugesetzt und evtl. erwärmt, zeigt sich bei diesem Reagenz eine violette Färbung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Natronlauge (verd. w: <2%) | |
Denaturierung von Eiweiß | Ausflockung von Eiweiß durch Hitze, Säuren und sog. Eiweißgiften | Reagenzglasversuch: Man verteilt eine Eiweißlösung auf vier Gläser. Der erste Ansatz wird mittels Gasbrenner erhitzt, der zweite mit wenig Ethanol versetzt, der dritte mit einigen Tropfen Salzsäure oder Salpetersäure und der vierte mit wenig Kupfer- oder Eisensalz-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat | |
Eiweißspaltung durch Pepsin | Abbau von Proteinen durch enzymatisch wirksames Pepsin | Man schüttelt etwas Hühnereiweiß mit reichlich Wasser durch und verteilt diese Eiweiß-Lösung auf 5 Rggl. Man erwärmt im siedenden Wasser, bis Ausflockung stattfindet, und lässt auf 40 °C abkühlen. Ansätze: Pepsin-Lösung / Pepsin-Lsg + Salzsäure / Salzsäure / aufgekochte Pepsin-Lsg. + Salzsäure / dest. Wasser | Lehrer-/ Schülerversuch | Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L) | |
Aminosäuren sind sauer | Saure Eigenschaften der Aminosäuren | Nachweis der sauren Eigenschaften (Protolyse) bei der Reaktion von Glycin mit Magnesiumspänen | Lehrer-/ Schülerversuch | Magnesium (Pulver, nicht stabilisiert), Wasserstoff (freies Gas) | |
Schwefelnachweis im Eiweiß | Bleisulfidbildung als Nachweis | Reagenzglasversuch: Zu einer Bleiacetat-Lösung tropft man verdünnte Natronlauge, bis sie klar bleibt. Dann setzt man Eiweißlösung, Haare oder Federn hinzu: Schwarzfärbung durch Entstehung von Bleisulfid bei Anwesenheit von Schwefel. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Blei(II)-sulfid, Blei(II)-acetat-Trihydrat | |
Chromatographie mit Aminosäuren | Trennung eines Gemisches von Aminosäuren | Auf Chromatographiepapier oder auf eine Dünnschichtplatte werden schwach salzsaure Lösungen von Aminosäuren (z.B. Glycin, Alanin, Valin, Leucin) aufgrtragen, ebenso ein Gemisch dieser Stoffe. Man stellt das getrocknete Papier in eine Glaswanne mit dem Fließmittel n-Butanol, Eisessig, Wasser (4:1:1) und wartet den Anstieg des Fließmittels bis zum oberen Rand ab. Dann trocknet man im Trockenschrank bei 80-100 °C. Das trockene Chromatogramm wird mit Ninhydrin-Lösung besprüht und im Trockenschrank erwärmt. Die einzelnen Aminosäuren werden durch Violettfärbung sichtbar. | Lehrer-/ Schülerversuch | 1-Butanol, Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol) | |
Farbreaktion mit Ninhydrin | Ninhydrin als Reagens auf Proteine | Reagenzglasversuch: Zu einer Aminosäurelösung werden wenige Tropfen Ninhydrin-Lösung gegeben. Dann wird erhitzt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol) | |
Pufferwirkung der Aminosäuren | Amphoteres Verhalten bei Glycin | Zu 100 ml Wasser gibt man Lackmus und 3 Tropfen verd. Essigsäure. Nach Zugabe von festem Glycin wird die Farbänderung konstatiert. In einem anderen Gefäß gibt man zu 100 ml Wasser Bromthymolblau-Lösung oder Phenolphthalein-Lösung und etwas Ammoniakwasser. Dann setzt man Glycin hinzu und beobachtet die Farbänderung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (10-25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%)) | |
Leitfähigkeit der Aminosäuren | Titration von Glycin-Lösung mit Salzsäure und Natronlauge | Zu 50 ml einer Glycin-Lösung wird 0,1N Salzsäure unter Messung der Leitfähigkeit titriert (danach Kontrollversuch mit reinem Wasser anstelle der Glycin-Lösung). Zu einer zweiten 50 ml Portion Glycin-Lösung wird 0,1N Natronlauge titriert (erneuter Kontrollversuch mit reinem Wasser). | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L) | |
Das Zwitterion | Glycin als Puffersubstanz in lebenden Organismen | Vier Reagenzgläser werden hälftig mit Wasser gefüllt. In zwei davon (A / B) gibt man eine Spatelportion Glycin und löst sie durch Schütteln auf. Die beiden anderen Gläser (C / D) dienen zum Vergleich. Nun misst man den pH-Wert in A und C, fügt jeweils einen Tropfen Säure hinzu und misst erneut, dann ein zweiter Tropfen Säure und erneute pH-Wert-Bestimmung. Zu den Ansätzen B und D gibt man in gleichen Schritten tropfenweise Natronlauge hinzu. Die gemessenen pH-Werte werden tabellarisch erfasst. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (w=____% (10-25%)), Natronlauge (verd. w= 10%) | |
Der blaue Komplex | Aminosäuren komplexieren Kupfer(II)-Ionen | Reagenzglasversuch: Man stellt eine verdünnte Kupfer(II)-sulfat-Lösung her. Ein anderes Rggl. wird hälftig mit Wasser gefüllt. Darin löst man eine kleinen Spatelportion Glycin auf (alternativ: Alanin, Serin, Leucin etc.). Bei Zugabe von wenigen ml der vorbereiteten Kupfersalz-Lösung setzt die Reaktion ein. Es fällt bei Zugabe von Natronlauge kein Kupferhydroxid aus. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Natronlauge (verd. w= 10%) | |
Abtrennung der Aminogruppe bei Aminosäuren | Reaktion von Glycin mit salpetriger Säure | Reagenzglasversuch: Man versetzt eine Spatelportion Glycin mit ca. 5 ml einer stark verdünnten Natriumnitrit-Lösung. Dann gibt man ca. 3 ml Essigsäure hinzu. Unter Freisetzung von Stickstoff setzt die Reaktion ein. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (25-90%)), Natriumnitrit | |
Aromen der MAILLARD-Reaktion I | Reaktionen von Glucose mit verschiedenen Aminosäuren | Reagenzglasversuch: Man mischt je eine Spatelportion Glucose mit einer Aminosäure, setzt einige Tropfen Wasser hinzu und erwärmt über der Sparflamme des Brenners, bis eine Bräunung eintritt. Man prüft und vergleicht die aufsteigenden Gerüche bei den verschiedenen reagierenden Aminosäuren. | Lehrer-/ Schülerversuch | L-Cystein | |
Aromen bei der MAILLARD-Reaktion II | Reaktion von Glycerin mit verschiedenen Aminosäuren | In einer Porzellanschale mischt man 1 ml Glycerin mit etwa 0,5 g einer Aminosäure. Die Proben lässt man für 10 min bei 110 °C im Trockenschrank reagieren. Dann vergleicht man die unterschiedlichen Gerüche der MAILLARD-Produkte. | Lehrer-/ Schülerversuch | L-Cystein | |
Das erhitzte Protein | Qualitativer Stickstoffnachweis in Proteinen | Reagenzglasversuch: Man übergießt etwas gekochtes Hühnereiweiß mit einigen ml Natronlauge und erhitzt das Gemisch über der Brennerflamme. Ein Stück angefeuchtetes Indikatorpapier wird in die aufsteigenden Dämpfe an der Reagenzglasöffnung gehalten. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Ammoniak (freies Gas) |
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