Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
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Nachweis von Tyrosin und Histidin mit Sulfanilsäure | Herstellung einer farbigen Diazo-Verbindung | Gemäß Anleitung werden A eine salzsaure Sulfanilsäure-Lösung, B eine wässrige Natriumnitrit-Lösung und C eine wässrige Natriumcarbonat-Lösung angesetzt. Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Tyrosin wird in einigen ml dest. Wasser gelöst. Man setzt einige ml einer 1:1-Mischung aus frisch bereiteten Lösungen A und B zu und tropft dann bis zur schwach alkalischen Reaktion Lösung C hinzu. Die Probe wird mit Histidin und auch mit einer Eiklar-Lösung wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Sulfanilsäure, Salzsäure (konz. (w: >25%)), Natriumnitrit, Natriumcarbonat-Decahydrat |
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Nachweis von Tryptophan nach EHRLICH | Farbreaktion mit p-Dimethylamino-benzaldehyd | Vorbereitend wird eine reichliche Spsp. p-Dimethylamino-benzaldehyd in wenig konz. Salzsäure gelöst. Reagenzglasversuch: Eine Spatelspitz Tryptpphan wird in etwas konz. Salzsäure gelöst und mit der vorbereiteten Lösung versetzt. Man lässt die violette Lösung zum Oxidieren an der Luft längere Zeit stehen. Einer Eiklar-Lösung wird so viel konz. Salzsäure zugesetzt, dass sich der weiße Niederschlag wieder auflöst. Man setzt auch hier die Reagenz-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (konz. (w: >25%)) |
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Nachweis von Tryptophan nach COLE und HOPKINS | Farbreaktion mit Glyoxylsäure | Man löst gemäß Anleitung Tryptophan in 1-molarer Schwefelsäure. Man fügt zunächst die 1%ige Glyoxylsäure-Lösung und danach vorsichtig die konz. Schwefelsäure hinzu. Nach dem Umschütteln bildet sich die braun-violette Färbung aus. Die Probe wird auch mit Eiklar-Lösung wiederholt. Anstelle von Glyoxyl-Lösung kann man eine Reagenz-Lösung aus je 1 ml Eisessig und Essigsäureanhydrid sowie 3 Tropfen 1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung ansetzen. | Lehrer-/ Schülerversuch | Schwefelsäure (konz. w: ca. 96%), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Essigsäureanhydrid, Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Glyoxylsäure-Monohydrat |
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Denaturierung von Protein durch pH-Wert-Änderung | Störung der Sekundär- und Tertiärstruktur durch Säuren und Alkalien | Vorbereitend stellt man eine 20%ige Trichloressigsäure-, eine 20%ige Sulfosalicylsäure- und eine 5%ige Gerbsäure-Lösung bereit. Reihenversuche: In Reagenzgläsern versetzt man Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung jeweils mit Salzsäure, Schwefelsäure, Salpetersäure, Natronlauge, Trichloressigsäure, Sulfosalicylsäure und Gerbsäure. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Natronlauge (verd. w= 10%), Trichloressigsäure, 5-Sulfosalicylsäure-Dihydrat |
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pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung | Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 | Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat |
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Protein-Denaturierung durch bestimmte Chemikalien | Schwermetallsalze, organische Lösemittel und Detergentien greifen Eiweiß an. | Gemäß Anleitung stellt man stark verdünnte Lösungen von Kupfer(II)-sulfat, von Eisen(III)-chlorid und von Natriumdodecylsulfat her sowie eine konz. Guanidin-Lösung. Reagenzglasversuch: Proben von Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung werden jeweils mit den oben aufgeführten Lösungen sowie mit Ethanol versetzt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Ethanol (ca. 96 %ig), Natriumlaurylsulfat |
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Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung | Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut | A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Der Isoelektrische Punkt bei Gelatine | Vergleich der Quellungsintensität bei verschiedenen pH-Werten | Vorbereitend stellt man sich aus Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen pH3, pH4, pH5, pH6 und pH7 her. Alternativ kann man aus Essigsäure und Ammoniak-Lösung Acetat-Puffer-Lösungen entsprechender pH-Werte herstellen. Reihenuntersuchung: In Rggl. werden gleich Portionen von Gelatine-Pulver mit den vorbereiteten Puffer-Lösungen auf gleiche Füllhöhe aufgefüllt. Die Quellung verläuft über mehrere Stunden. | Lehrer-/ Schülerversuch | Citronensäure-Monohydrat, Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%)) |
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Trennung von Proteinen durch Aussalzen | Salz-Ionen als Konkurrenten zu den polaren Seitenketten der Proteine | Reagenzglasversuch: Man versetzt etwas Eiklar-Lösung mit demselben Volumen einer gesättigten Ammoniumsulfat-Lösung. Der Niederschlag von Globulinen wird durch Filtration abgetrennt. Man versetzt das Filtrat mit etwas festem Ammoniumsulfat und fällt die Albumin-Fraktion aus. Der Versuch wird mit Fleischsaft-Lösung wiederholt, man setzt jedoch im ersten Schritt etwas mehr gesättigte Ammoniumsulfat-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Bildung von Koazervaten aus Gelatine-Lösung | Mikroskopisch betrachtbare Phänomene bei der Trennung eines kolloidalen Systems | 100ml einer 5%igen Gelatine-Lösung werden mit 10g Resorcin versetzt. Man lässt bei 50°C im Trockenschrank 24 Stunden lang einwirken. Der entstandene Niederschlag aus der abgekühlten Lösung wird unter dem Mikroskop betrachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Resorcin |
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Citrat-Synthese | Umsetzung von Oxalacetat mit Citrat-Synthase | Vorbreitend stellt man gemäß Anleitung eine TRIS-Pufferlösung pH7,5, eine Oxalacetat-Lösung, eine gepufferte Citrat-Synthase-Lösung, eine Citronensäure-Lösung und eine salzsaure Eisen(III)-chlorid-Lösung her. Vier Reagenzgläser werden gemäß Pipettierschema befüllt. Nach einer Reaktionszeit werden jeweils 0,2 ml Eisen(III)-chlorid-Lösung zugefügt. Die jeweiligen Farbausprägungen werden verglichen. | Lehrer-/ Schülerversuch | Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Citronensäure-Monohydrat, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Urease - ein Protein | Biuret-Probe bei einem Enzym | Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)) |
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Urease - Aktivität, Spezifität und Hemmung | Reaktion von Urease mit Harnstoff bzw. Thioharnstoff | Reagenzglasversuche: Nach Anleitung stellt man A) und B) jeweils eine Harnstoff-Lösung, C) eine Thioharnstoff-Lösung und D) eine Lösung aus Harnstoff und Thioharnstoff bereit. Den Ansätzen A), C) und D) wird etwas Phenolphthalein zugetropft. Alle vier Ansätze werden danach mit einer Spsp. Urease oder wenig Urease Aufschlämmung versetzt und geschüttelt. Man beobachtet die Farbentwicklung bei A), C) und D). Ansatz B) wird nach 1min abfiltriert, das Filtrat auf zwei Rggl. verteilt. Das erste prüft man mit Barytwasser auf Carbonat, das andere mit NESSLERs Reagenz auf Ammoniak. | Lehrer-/ Schülerversuch | Thioharnstoff, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), NESSLERs Reagenz (enth. Kaliumtetraiodomercurat(II)), Natronlauge (verd. w=____% (2-5%)) |
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cis-trans-Spezifität der Fumarase | Überführung von Fumarsäure in Äpfelsäure | Vorbereitend wird gemäß Anleitung ein TRIS/HCl-Puffer pH7,5 bereitgestellt, außerdem die jeweiligen Lösungen in der benötigten Konzentration. Als Nachweis-Reagenz für Fumarsäure/ Fumarat wird eine Kupfersulfat-Lösung mit Pyrodin versetzt. Reagenzglasversuche: In vier Rggl. wird etwas Pufferlösung vorgelegt. Dem ersten und zweiten Ansatz fügt man wenig Fumarat-Lösung, dem dritten etwas Maleat-Lösung und dem vierten entsprechend Malat-Lösung zu. Dann starten man die Reaktion bei allen vier Proben durch zutropfen von etwas Fumarase-Lösung und schüttelt kräftig. Man beobachtet die unterschiedlichen Farbreaktionen. | Lehrer-/ Schülerversuch | Fumarsäure, Maleinsäure, DL-Äpfelsäure, Pyridin, Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L) |
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Enzymatische Hydrolyse von Saccharose I | Ermittlung des Temperaturoptimums mittels Glucometer | Die gemäß Anleitung bereitete Saccharose-Stammlösung wird bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der nach Vorschrift gepufferten Invertase-Lösung, alternativ: mit Trockenhefe-Suspension zur Reaktion gebracht. Nach 10 min wird jeweils mit dem Glucometer den Glucosegehalt bestimmt. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Enzymatische Hydrolyse von Saccharose II | Ermittlung des Temperaturoptimums mittels Glucometer | Vorbreitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 her. Die Saccharose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die frisch zubereitete Invertase-Lösung, alternativ: die Trockenhefe-Suspension hinzu und lässt 10min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Enzymatische Hydrolyse von Lactose | Bestimmung des pH- und des Temperaturoptimums mit dem Glucometer | A) Vorbereitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 3,5 - pH4,0 - pH4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 - pH7,5 - pH8,0 her. Die Lactose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die nach Anleitung vorbereitete Enzym-Lösung hinzu und lässt 15min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. B) Die vorbereitete Lactose-Stammlösung wird mit Zeitversatz bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der Enzym-Lösung zur Reaktion gebracht. Nach 15 min wird jeweils mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Urease aus Sojabohnenmehl - mit Aktivitätsnachweis | Bereitstellung des Enzyms zur Hydrilyse von Harnstoff | A) Sojamehl wird gemäß Anleitung unter Rühren eine zeitlang mit Wasser extrahiert. Nach dem intensiven zentrifugieren wird der Überstand abpipettiert und zur Fällung der Urease mit Aceton versetzt. Der Niederschlag wird mit Aceton gewaschen. B) Reagenzglasversuch: In wenig Wasser gibt man je eine Spsp. Urease und Harnstoff sowie einige Tropfen Phenolphthalein-Lösung. Nach 15min wird die Farbreaktion beobachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Aceton, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig) |
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Anreicherung von alpha-Amylase | Extraktion von Amylase aus Malzschrot bzw. Gestensamen | A) Malzschrot wird mit Wasser aufgeschlämmt. Man rührt 10min lang kräftig, dekantiert und filtriert danach die Flüssigkeit. Alternativ zentrifugiert man und pipettiert den Überstand ab. B) Gerstensamen lässt man 3-4 Tage lang auf feuchtem Filterpapier quellen. Mit Sand werden die Körner anschließend im Mörser zerrieben, der Brei wird dann mit Wasser aufgenommen und gerührt. Nach dem Sedimentieren dekantiert man und filtriert die Flüssigkeit. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
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Aktivitätsnachweis der Amylase | Abnahme der Blaufärbung im Iod-Stärke-Komplex | Zwei Rggl. werden mit Stärke-Lösung und 2 Tropfen LUGOL'scher Lösung versetzt. Dem ersten fügt man gemäß Anleitung die Enzymlösung (Amylase) zu, das zweite dient als Blindprobe. | Lehrer-/ Schülerversuch |
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