Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"

NameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Eiweißspaltung durch Pepsin Abbau von Proteinen durch enzymatisch wirksames Pepsin Man schüttelt etwas Hühnereiweiß mit reichlich Wasser durch und verteilt diese Eiweiß-Lösung auf 5 Rggl. Man erwärmt im siedenden Wasser, bis Ausflockung stattfindet, und lässt auf 40 °C abkühlen. Ansätze: Pepsin-Lösung / Pepsin-Lsg + Salzsäure / Salzsäure / aufgekochte Pepsin-Lsg. + Salzsäure / dest. Wasser Lehrer-/ Schülerversuch Pepsin, Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L)
Enzymatische Hydrolyse von Lactose Bestimmung des pH- und des Temperaturoptimums mit dem Glucometer A) Vorbereitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 3,5 - pH4,0 - pH4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 - pH7,5 - pH8,0 her. Die Lactose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die nach Anleitung vorbereitete Enzym-Lösung hinzu und lässt 15min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. B) Die vorbereitete Lactose-Stammlösung wird mit Zeitversatz bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der Enzym-Lösung zur Reaktion gebracht. Nach 15 min wird jeweils mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. Lehrer-/ Schülerversuch
Enzymatische Hydrolyse von Saccharose I Ermittlung des Temperaturoptimums mittels Glucometer Die gemäß Anleitung bereitete Saccharose-Stammlösung wird bei Temperaturen von 20°C, 37°C, 45°C und 55°C zusammen mit der nach Vorschrift gepufferten Invertase-Lösung, alternativ: mit Trockenhefe-Suspension zur Reaktion gebracht. Nach 10 min wird jeweils mit dem Glucometer den Glucosegehalt bestimmt. Lehrer-/ Schülerversuch
Enzymatische Hydrolyse von Saccharose II Ermittlung des Temperaturoptimums mittels Glucometer Vorbreitend stellt man gemäß Anleitung die Phosphat-Pufferlösungen pH 4,5 - pH5,0 - pH5,5 - pH6,0 - pH6,5 - pH7,0 her. Die Saccharose-Stammlösung wird jeweils mit einer der Pufferlösungen versetzt. Man tropft die frisch zubereitete Invertase-Lösung, alternativ: die Trockenhefe-Suspension hinzu und lässt 10min reagieren. Dann wird mit dem Glucometer der Glucosegehalt bestimmt. Lehrer-/ Schülerversuch
Enzymatischer Eiweißabbau Proteinspaltung durch Pepsin und Fleischzartmacher Vorbereitend wird ein Becherglas mit Wasser über der Brennerflamme erhitzt und als Heißwasserbad beiseite gestellt. Eine Eiklar-Lösung wird wie beschrieben mit gleicher Füllhöhe in 4 Rggl. gegeben. Den ersten zwei Ansätzen fügt man eine 1%ige Pepsin-Lösung, den beiden letzten Ansätzen eine 5%ige wässrige Fleischzartmacher-Lösung zu. In die Rggl. Nr 2 und Nr 4 tropft man gemäß Anleitung etwas Salzsäure. Dann werden die 4 Rggl. für 30min in das heiße Wasserbad gestellt. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (w=____% (10-25%)), Pepsin
Enzymhemmung bei der Speichelamylase biochemische Methode zur Kariesprophylaxe Gemäß Anleitung wird eine Amylase-Lösung aus Speichel vorbereitet, außerdem Teeextrakte aus Schwarzem und Grünem Tee, aus Früchte- und Fencheltee. Eine Tüpfelplatte mit jeweils 2 Tropfen LUGOL'scher Lösung wird bereit gehalten. Im Rggl. vermischt man jeweils 1ml Teeextrakt mit 1ml Stärke-Lösung. Eine Blindprobe aus Wasser und Stärke-Lösung wird ebenfalls angesetzt. Danach werden nach angegeben Zeitraster mit der Pipette Proben aus den Rggl. entnommen und auf die Tüpfelplatte gebracht. Lehrer-/ Schülerversuch
Enzymkinetik der Invertase Saccharosespaltung unter Kontrolle mit dem Glucometer Vorbereitend wird die Phosphat-Pufferlösung, die Saccharose-Stammlösung und die 0,1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung angesetzt. A) Eine Verdünnungsreihe mit phosphatgepufferter (pH7) Saccharose-Lösung wird nach Anleitung vorbereitet. Die sechs Reaktionsansätze werden durch Zugabe von Enzymlösung gestartet. Nach 10min wird der Glucosegehalt mit dem Glucometer gemessen. B) Eine 7-stufige Verdünnungsreihe von Saccharose-Lösung wird mit der Enzymlösung inkubiert und jeweils in einem Ansatz mit wenig Kupfer(II)-sulfat-Lösung versetzt, in einem anderen Ansatz so belassen. Man misst jeweils nach 10min den Glucosegehalt mit dem Glucometer und vergleicht die Werte. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat
Enzymkinetik der Lactase Lactosespaltung unter Kontrolle mit dem Glucometer Vorbereitend wird die Phosphat-Pufferlösung pH5, die Lactose-Stammlösung und die 0,1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung angesetzt. A) Eine Verdünnungsreihe mit phosphatgepufferter (pH7) Lactose-Lösung wird nach Anleitung vorbereitet. Die sechs Reaktionsansätze werden durch Zugabe von Enzymlösung gestartet. Nach 20min wird der Glucosegehalt mit dem Glucometer gemessen. B) Eine 5-stufige Verdünnungsreihe von Lactose-Lösung wird mit der Enzymlösung inkubiert und jeweils in einem Ansatz mit wenig Kupfer(II)-sulfat-Lösung versetzt, in einem anderen Ansatz so belassen. Man misst jeweils nach 5min den Glucosegehalt mit dem Glucometer und vergleicht die Werte. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat
Ermittlung des isoelektrischen Punkts bei Tyrosin und Cystein Löslichkeitsverhalten bei Laugen- und bei Säurezugabe Man stellt gemäß Vorschrift eine Suspension von Tyrosin (bzw. Cystein) in Wasser her. Unter Schütteln setzt man 1-molare Natronlauge hinzu, bis die Lösung klar wird. Dann fügt man unter pH-Wert-Kontrolle tropfenweise 1-molare Salzsäure hinzu, wobei ein Niederschlag entsteht, der sich bei weiterer Säurezugabe wieder auflöst. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L), L-Cystein
Ermittlung von pK-Werten bei Aminosäuren Halbneutralisation mit Glycin, Alanin, Trimethylgycin und Glycinethylester Die Aminosäure-Lösungen werden gemäß Vorschrift mit dest. Wasser angesetzt. Zu jeweils 50ml pipettiert man unter Rühren 25ml 0,1-molare Salzsäure. Dann misst man den pH-Wert. Jeweils 50ml der Aminosäure-Lösungen werden in einer zweiten Versuchsreihe mit 0,1-molarer Natronlauge unter Rühren versetzt. Man misst erneut den jeweiligen pH-Wert. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (Maßlösung c= 1 mol/L), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Glycinethylester-Hydrochlorid
Farbreaktion mit Ninhydrin Ninhydrin als Reagens auf Proteine Reagenzglasversuch: Zu einer Aminosäurelösung werden wenige Tropfen Ninhydrin-Lösung gegeben. Dann wird erhitzt. Lehrer-/ Schülerversuch Ninhydrin-Sprühlösung ((w= unter 1%) Lsm.: Ethanol)
Farbreaktion mit Ninhydrin Qualitativer Nachweis für Aminosäuren Reagenzglasversuch: Vorbereitend stellt man eine 0,25%ige Lösung von Ninhydrin in Isopropanol her. Zu einer verdünnten Glycin-Lösung gibt man einige Tropfen der Reagenzlösung und erhitzt. Lehrer-/ Schülerversuch Ninhydrin, 2-Propanol
Fischgeruch Amine aus Fisch freisetzen und nachweisen Ein Stückchen roher Fisch wird in einem geeigneten Gefäß in der Mikrowelle erhitzt. Man lässt abkühlen und testet sowohl den Luftraum über dem Fisch auch als das Kondenswasser am Gefäßdeckel mit pH-Papier. Man vergleicht den Geruch der Probe unbehandelt und nach Zugabe von Zitronensaft oder Citronensäure. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat
Glucose-selektive Enzymelektrode Messung von Glucose-Oxidase-Aktivität zur Ermittlung von Glucosegehalten Vorbereitend werden gemäß Anleitung aus Natronlauge- und Essigsäure-Maßlösungen ein Acetat-Puffer pH5 und aus Kaliumdihydrogenphosphat- und Dinatriumhydrogenphosphat ein Phosphat-Puffer pH6,9 hergestellt. Zur Untersuchung stehen Glucose-Lösungen 6 verschiedener Konzentrationen (c= 0,1 - 2,0 mmol/l) bereit. Das gemäß Beschreibung durch Benetzung mit Glucose-Oxidase präparierte Leinentuchstück wird 60min lang in einer Propan-2-ol/Pentandial/Wasser-Lösung geschüttelt und nach dem Abspülen auf der Sauerstoffelektrode befestigt. In einem acetat-gepuffertem Gemisch aus Glycerin, Flüssigsorbit und Tetramethylammoniumchlorid wird die präparierte Elektrode aufbewahrt. 100ml der zu prüfenden Glucose-Lösung werden jeweils unter Rühren mit Sauerstoff gesättigt. Dann wird mit der eingetauchten Enzymelektrode der Sauerstoffgehalt und seine Veränderung in 10-sec-Abständen gemessen. Lehrer-/ Schülerversuch Isobutanol, Glutardialdehyd-Lösung (wässrig, w=25%), Natronlauge (Maßlösung c= 0,1 mol/L), Tetramethylammoniumchlorid
Grundversuch zur Elektrophorese Hämoglobin wandert im elektrischen Feld Vorbereitend stellt man sich nach Anleitung mit Dinatriumhydrogenphosphat und Kaliumdihydrogenphosphat zwei Maßlösungen her, die man zu einer Pufferlösung von pH 8,4 zusammenführt. Hämoglobin wird in der Pufferlösung so gelöst, dass eine deutliche Färbung eintritt. U-Rohr-Versuch: Der untere Teil wird mit dieser Hämoglobin-Lösung gefüllt. In beiden Schenkeln wird dann vorsichtig mit der pH-8,4-Pufferlösung überschichtet. Zwei Kupferelektroden tauchen in die Schenkel des U-Rohres und werden mit 250V-Gleichspannung beschaltet. Lehrerversuch
Gummibärchen verschwinden Gelatineabbau durch Ananassaft Man legt ein Gummibärchen in eine Schale und übergießt es bis zur Überdeckung mit Ananassaft. Ein zweiter Ansatz mit dest. Wasser wird zum Vergleich vorbereitet. Die Ansätze werden 1 - 2 Tage lang beobachtet. Lehrer-/ Schülerversuch
Halbquantitativer Nachweis von Aminosäuren Ninhydrin als Farbreagens in der visuell-kolorimetrischen Bestimmung Vorbereitend stellt man Glycin-Lösungen der Kontentration w=25%, 50%, 75% und 100% bereit sowie eine Ninhydrin-Lösung w=0,5% in n-Butanol. Die Glycin-Probenlösung (25%<w<100%) und die vier Vergleichslösungen werden in kleinen aber gleichen Portionen mit dem 20-fachen Volumen der Ninhydrin-Lösung versetzt. Man vergleicht die Intensität der blauvioletten Farbe und ordnet die Probenlösung entsprechend zu. Lehrer-/ Schülerversuch Ninhydrin, 1-Butanol
Harnstoff oder nicht? Demonstration der Substratspezifität von Urease Zwei Rggl. werden mit etwas Harnstoff- bzw. mit N,N-Dimethylharnstoff-Lösung gefüllt und mit wenigen Tropfen Phenophthalein-Lösung versetzt. In zwei weitere Rggl. legt man eine Aufschlämmung von Urease vor. Dann gießt man zum einen die Harnstoff- und zum anderen die N,N-Dimethylharnstoff-Lösung und wartet die Reaktion ab. Alternativ: Die Substratspezifität der Urease wird auf gleiche Weise im Vergleich mit N-Methylharnstoff-Lösung getestet. Lehrer-/ Schülerversuch Thioharnstoff
Harnstoffspaltung durch Bodenbakterien Enzymatische Reaktion aus dem Stickstoffkreislauf der Natur Vorbereitend stellt man fein gesiebte Garten- Kompost- oder Ackererde bereit. In einem Erlenmeyerkolben wird eine Portion dieses Bodenmaterials mit einer Spsp. Harnstoff und demin Wasser aufgeschlämmt. Ein längeres Stück angefeuchtetes pH-Indikatorpapier wird mittels Stopfen, der den Kolben verschließt, eingeklemmt. Bei 35°C lässt man den Ansatz im Trockenschrank bzw. Wasserbad mindestens 1h lang reagieren. Lehrer-/ Schülerversuch
HELLER-Ring-Probe Einfacher Nachweis von Protein in Flüssigkeiten Reagenzglasversuch: Etwas Eiklar-Lösung wird mittels Pipette mit 25%iger Salpetersäure unterschichtet. Es bildet sich ein gelblich-weißer Ring aus. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%))

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