Experimente der Sammlung "Aulis: Handbuch der experimentellen Chemie"

AusgabeNameKurzbeschreibungBeschreibungTypGefahrstoffe
Band 11/II 4.4.1.14 Darstellung von Biuret Reaktion von Harnstoff beim Erhitzen Vorbereitend wird eine 3-molare Natronlauge und eine 0,5-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung bereit gestellt. In einem schwer schmelzbaren Rggl. wird Harnstoff über der Brennerflamme vorsichtig geschmolzen und weiter bis zum Entweichen von Ammoniak erhitzt. (Das Gas wird mit Indikatorpapier geprüft und vorsichtig am Geruch identifiziert). Nach dem Erkalten wird der Rückstand im Rggl. mit Wasser gelöst. Man setzt Natronlauge hinzu und einige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung, worauf sich eine Violettfärbung ausbildet. Lehrer-/ Schülerversuch Natriumhydroxid (Plätzchen), Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Ammoniak (freies Gas)
Band 11/II 4.4.1.15 Ein tiefblauer Komplex mit Cystein Oxidationsreaktion von Cystein mit Eisen(III)-salz-Lösung Vorbereitend wird eine 0,3%ige Cystein-Lösung und eine 0,1-molare Eisen(III)-chlorid-Lösung bereit gestellt. (Bei Cystein-Hydrochlorid neutralisiert man vorsichtig mit verd. Ammoniak-Lösung.) Zur Ausbildung des Farbkomplexes gibt man zur Cystein-Lösung zunächst wenig Eisen(III)-chlorid-Lösung. Lufteintrag beim Schütteln lässt den Farbkomplex wieder verschwinden, erneute Zugabe von Eisen(III)-chlorid-Lösung lässt ihn wieder neu entstehen. Lehrer-/ Schülerversuch Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, L-Cystein
Band 11/II 4.4.2.01 Xanthoprotein-Reaktion mit Tyrosin und Tryptophan Farbreaktion mit konz. Salpetersäure Reagenzglasversuch: Man schwemmt eine Spsp. Tyrosin in etwas Wasser auf und versetzt vorsichtig mit wenig konz. Salpetersäure. Die intensive Gelbfärbung verändert sich unter schonender Zugabe von konz. Ammoniak-Lösung ins dunkle Rotbraun. Man wiederholt den Versuch mit Tryptophan und vergleicht die Farbreaktionen. Auch mit festem Proteinmaterial oder Eiklar-Lösung wird die Probe wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
Band 11/II 4.4.2.2 HELLER-Ring-Probe Einfacher Nachweis von Protein in Flüssigkeiten Reagenzglasversuch: Etwas Eiklar-Lösung wird mittels Pipette mit 25%iger Salpetersäure unterschichtet. Es bildet sich ein gelblich-weißer Ring aus. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%))
Band 11/II 4.4.2.3 Eiweiß in Erbsen Materialaufbereitung für die HELLER-Ring-Probe Man zerkleinert Erbsen im Mörser und verrührt mit Wasser zu einem Brei. Diesen neutralisiert man mit Magnesiumcarbonat gegen Lackmus. Man setzt dem Brei das gleiche Volumen 10%ige Natriumchlorid-Lösung zu und filtriert nach ca. 30min. Mit dem Filtrat führt man die HELLER-Ring-Probe durch. Durch Kochen kann man im Filtrat das Eisweiß ausflocken und anschließend die Xanthoprotein-Reaktion durchführen. Lehrer-/ Schülerversuch Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%))
Band 11/II 4.4.2.4 Nachweis von Tyrosin und Histidin mit Sulfanilsäure Herstellung einer farbigen Diazo-Verbindung Gemäß Anleitung werden A eine salzsaure Sulfanilsäure-Lösung, B eine wässrige Natriumnitrit-Lösung und C eine wässrige Natriumcarbonat-Lösung angesetzt. Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Tyrosin wird in einigen ml dest. Wasser gelöst. Man setzt einige ml einer 1:1-Mischung aus frisch bereiteten Lösungen A und B zu und tropft dann bis zur schwach alkalischen Reaktion Lösung C hinzu. Die Probe wird mit Histidin und auch mit einer Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Sulfanilsäure, Salzsäure (konz. (w: >25%)), Natriumnitrit, Natriumcarbonat-Decahydrat
Band 11/II 4.4.2.5 Nachweis von Tryptophan nach EHRLICH Farbreaktion mit p-Dimethylamino-benzaldehyd Vorbereitend wird eine reichliche Spsp. p-Dimethylamino-benzaldehyd in wenig konz. Salzsäure gelöst. Reagenzglasversuch: Eine Spatelspitz Tryptpphan wird in etwas konz. Salzsäure gelöst und mit der vorbereiteten Lösung versetzt. Man lässt die violette Lösung zum Oxidieren an der Luft längere Zeit stehen. Einer Eiklar-Lösung wird so viel konz. Salzsäure zugesetzt, dass sich der weiße Niederschlag wieder auflöst. Man setzt auch hier die Reagenz-Lösung zu. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (konz. (w: >25%))
Band 11/II 4.4.2.6 Nachweis von Tryptophan nach COLE und HOPKINS Farbreaktion mit Glyoxylsäure Man löst gemäß Anleitung Tryptophan in 1-molarer Schwefelsäure. Man fügt zunächst die 1%ige Glyoxylsäure-Lösung und danach vorsichtig die konz. Schwefelsäure hinzu. Nach dem Umschütteln bildet sich die braun-violette Färbung aus. Die Probe wird auch mit Eiklar-Lösung wiederholt. Anstelle von Glyoxyl-Lösung kann man eine Reagenz-Lösung aus je 1 ml Eisessig und Essigsäureanhydrid sowie 3 Tropfen 1-molare Kupfer(II)-sulfat-Lösung ansetzen. Lehrer-/ Schülerversuch Schwefelsäure (konz. w: ca. 96%), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Essigsäure (100 %ig, Eisessig), Essigsäureanhydrid, Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Glyoxylsäure-Monohydrat
Band 11/II 4.4.3.4 Denaturierung von Protein durch pH-Wert-Änderung Störung der Sekundär- und Tertiärstruktur durch Säuren und Alkalien Vorbereitend stellt man eine 20%ige Trichloressigsäure-, eine 20%ige Sulfosalicylsäure- und eine 5%ige Gerbsäure-Lösung bereit. Reihenversuche: In Reagenzgläsern versetzt man Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung jeweils mit Salzsäure, Schwefelsäure, Salpetersäure, Natronlauge, Trichloressigsäure, Sulfosalicylsäure und Gerbsäure. Lehrer-/ Schülerversuch Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)), Salpetersäure (verd. w=____% (5-20%)), Natronlauge (verd. w= 10%), Trichloressigsäure, 5-Sulfosalicylsäure-Dihydrat
Band 11/II 4.4.3.5 pH-Abhängigkeit der Eiweißfällung Vergleichende Eiweiß-Denaturierung bei pH 3, 5 und 7 Vorbereitend stellt man nach Anleitung Maßlösungen von Dinatriumhydrogenphosphat und von Citronensäure her und kombiniert diese zu den drei verschiedenen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen. Reagenzglasversuch: Eine Fleischsaft-Lösung wird in drei Ansätzen jeweils mit einer der drei Puffer-Lösungen versetzt. Man vergleicht die Ausprägung der Trübung. Der Versuch wird mit Eiklar-Lösung wiederholt. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat
Band 11/II 4.4.3.6 Protein-Denaturierung durch bestimmte Chemikalien Schwermetallsalze, organische Lösemittel und Detergentien greifen Eiweiß an. Gemäß Anleitung stellt man stark verdünnte Lösungen von Kupfer(II)-sulfat, von Eisen(III)-chlorid und von Natriumdodecylsulfat her sowie eine konz. Guanidin-Lösung. Reagenzglasversuch: Proben von Eiklar-Lösung bzw. Fleischsaft-Lösung werden jeweils mit den oben aufgeführten Lösungen sowie mit Ethanol versetzt. Lehrer-/ Schülerversuch Kupfer(II)-sulfat-Pentahydrat, Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Ethanol (ca. 96 %ig), Natriumlaurylsulfat
Band 11/II 4.4.3.7 Denaturierung von Eiweiß durch Temperatur-Änderung Casein- und Molke-Gewinnung aus Milch; Calciumnachweis in Milchhaut A Durch Erhitzen auf 40°C und Zutropfen von Haushaltsessig wird Magermilch in Casein und Molke zerlegt. Man filtriert und erhitzt die Molke bis zur Bildung eines Niederschlags. Dann trennt man den Niederschlag ab, verascht ihn im Porzellantiegel und betrachtet das Produkt mit dem Handspektroskop. B Die Haut, die sich beim Kochen von Milch bildet, wird mittels Tiegelzange in die Flamme gebracht. Man betrachtet mit dem Handspektroskop. Lehrer-/ Schülerversuch
Band 11/II 4.4.3.9 Der Isoelektrische Punkt bei Gelatine Vergleich der Quellungsintensität bei verschiedenen pH-Werten Vorbereitend stellt man sich aus Dinatriumhydrogenphosphat- und Citronensäure-Maßlösungen Citrat-Phosphat-Puffer-Lösungen pH3, pH4, pH5, pH6 und pH7 her. Alternativ kann man aus Essigsäure und Ammoniak-Lösung Acetat-Puffer-Lösungen entsprechender pH-Werte herstellen. Reihenuntersuchung: In Rggl. werden gleich Portionen von Gelatine-Pulver mit den vorbereiteten Puffer-Lösungen auf gleiche Füllhöhe aufgefüllt. Die Quellung verläuft über mehrere Stunden. Lehrer-/ Schülerversuch Citronensäure-Monohydrat, Ammoniak-Lösung (verd. w=____% (5-10%))
Band 11/II 4.4.3.12 Bildung von Koazervaten aus Gelatine-Lösung Mikroskopisch betrachtbare Phänomene bei der Trennung eines kolloidalen Systems 100ml einer 5%igen Gelatine-Lösung werden mit 10g Resorcin versetzt. Man lässt bei 50°C im Trockenschrank 24 Stunden lang einwirken. Der entstandene Niederschlag aus der abgekühlten Lösung wird unter dem Mikroskop betrachtet. Lehrer-/ Schülerversuch Resorcin
H. Wenck: Band 11/II Biochemie II Citrat-Synthese Umsetzung von Oxalacetat mit Citrat-Synthase Vorbreitend stellt man gemäß Anleitung eine TRIS-Pufferlösung pH7,5, eine Oxalacetat-Lösung, eine gepufferte Citrat-Synthase-Lösung, eine Citronensäure-Lösung und eine salzsaure Eisen(III)-chlorid-Lösung her. Vier Reagenzgläser werden gemäß Pipettierschema befüllt. Nach einer Reaktionszeit werden jeweils 0,2 ml Eisen(III)-chlorid-Lösung zugefügt. Die jeweiligen Farbausprägungen werden verglichen. Lehrer-/ Schülerversuch Eisen(III)-chlorid-Hexahydrat, Citronensäure-Monohydrat, Salzsäure (Maßlösung c= 0,1 mol/L)
H. Wenck: Band 11/II Biochemie II Farbreaktion zum Nachweis von NADH Iodnitrotetrazolium mit N-Methyl-phenazonium als Reagenz Vorbereitend wird eine Hefesuspension aus Trockenhefe und TRIS sowie jeweils eine NADH- und eine NAD-Lösung gemäß Anleitung zubereitet. Für die Nachweis-Reagenz werden 22 mg Iodnitrotetrazoliumchlorid mit 3 mg Methylphenazonium-methylsulfat in 10 ml Wasser gelöst. In zwei Reagenzgläsern setzt man zu 2,5 ml TRIS-Pufferlösung (pH 7,5) 4 Tropfen NADH-Lösung bzw. 4 Tropfen NAD-Lösung. Beiden Proben sowie eine dritte mit 2,5 ml Hefesuspension werden einige Tropfen Nachweis-Reagenz zugesetzt. Man vergleicht die Farbreaktionen. Lehrer-/ Schülerversuch Phenazin-methosulfat
H. Wenck: Band 11/II Biochemie II Isosirup aus Stärke Depolymerisation von Stärke durch Glucoamylase bzw Gluco-Isomerase Vorbereitend stellt man nach Anleitung folgende Lösungen bereit: Phosphat-Pufferlösung pH7,5, eine Cofaktor-Lösung aus Natriumsulfit und Magnesiumsulfat, jeweils ein Glucoseamylase-Immobilisat und eine Glucose-Isomerase-Immobilisat durch Mischen der jeweiligen Enzymlösungen mit gepufferten Ionenaustauscher-Lösungen sowie spezifische Reagenzlösungen nach LUGOL, HAINE, SELIWANOFF und eine Selendioxid-Reagenz. Versuch I: Eine Stärkelösung wird nach Anleitung zubereitet und mit Essigsäure angesäuert. Man setzt Glucoseamylase-Immobilisat zu und prüft dann alle 3 min den Reaktionsverlauf mittels LUGOL'scher Lösung und Glucose-Teststreifen. Versuch II: Nach 10-15min stellt man die Reaktionslösung I mittels Phosphat-Puffer auf pH7,5 ein, setzt Glucose-Isomerase-Immobilisat und Cofaktor-Lösung zu. Die entstehende Fructose wird mit Selendioxid-Reagenz nachgewiesen, der Reaktionsablauf in gestaffelten Proben mit SELIWANOFF-Reagenz nachverfolgt. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (Maßlösung c= 1 mol/L), Kalilauge (verd. w=____% (2-5%)), Resorcin, Salzsäure (konz. (w: >25%)), Selendioxid
Band 11/II 5.4.1.1 Anorganische und enzymatische Katalase Zersetzung von Wasserstoffperoxid - unterschiedlich katalysiert Vorbereitend wird eine 0,2%ige ethanolische Tetramethylbenzidin-Lösung bereit gestellt. Reagenzglasversuch: In vier Rggl. wird Wasserstoffperoxid-Lösung vorgelegt und mit einigen Tropfen der Tetramethylbenzidin-Lösung vermischt. Der ersten Ansatz wird mit eine Spsp. Mangangdioxid, der zweite mit einem Stück roher Kartoffel mit Schale, der dritte mit einem Stück gekochter Kartoffel und der vierte mit einer Spsp. Katalase versetzt. Man vergleicht die Reaktionen und macht an der Öffnung des Rggl. die Glimmspanprobe. Lehrer-/ Schülerversuch Wasserstoffperoxid-Lösung (wässrig, (w: 8-35%)), Ethanol (ca. 96 %ig), Mangan(IV)-oxid, Sauerstoff (freies Gas)
H. Wenck: Band 11/II Biochemie II Urease - ein Protein Biuret-Probe bei einem Enzym Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. Lehrer-/ Schülerversuch Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%))
H. Wenck: Band 11/II Biochemie II Urease - Aktivität, Spezifität und Hemmung Reaktion von Urease mit Harnstoff bzw. Thioharnstoff Reagenzglasversuche: Nach Anleitung stellt man A) und B) jeweils eine Harnstoff-Lösung, C) eine Thioharnstoff-Lösung und D) eine Lösung aus Harnstoff und Thioharnstoff bereit. Den Ansätzen A), C) und D) wird etwas Phenolphthalein zugetropft. Alle vier Ansätze werden danach mit einer Spsp. Urease oder wenig Urease Aufschlämmung versetzt und geschüttelt. Man beobachtet die Farbentwicklung bei A), C) und D). Ansatz B) wird nach 1min abfiltriert, das Filtrat auf zwei Rggl. verteilt. Das erste prüft man mit Barytwasser auf Carbonat, das andere mit NESSLERs Reagenz auf Ammoniak. Lehrer-/ Schülerversuch Thioharnstoff, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), NESSLERs Reagenz (enth. Kaliumtetraiodomercurat(II)), Natronlauge (verd. w=____% (2-5%))

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