Experimente der Kategorie "Aminosäuren/ Proteine/ Enzyme"
| Name | Kurzbeschreibung | Beschreibung | Typ | Gefahrstoffe | |
|---|---|---|---|---|---|
 |
Trennung von Proteinen durch Aussalzen | Salz-Ionen als Konkurrenten zu den polaren Seitenketten der Proteine | Reagenzglasversuch: Man versetzt etwas Eiklar-Lösung mit demselben Volumen einer gesättigten Ammoniumsulfat-Lösung. Der Niederschlag von Globulinen wird durch Filtration abgetrennt. Man versetzt das Filtrat mit etwas festem Ammoniumsulfat und fällt die Albumin-Fraktion aus. Der Versuch wird mit Fleischsaft-Lösung wiederholt, man setzt jedoch im ersten Schritt etwas mehr gesättigte Ammoniumsulfat-Lösung zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | |
|
Tyrosinase in Kartoffeln | Nachweis des Enzyms und Denaturierung durch Erhitzen | Eine Kartoffel wird in sehr stark gekühltes Wasser hinein gerieben. Man filtriert durch ein Tuch und befüllt mit dem Filtrat zwei Rggl. ca. zur Hälfte. Einen Ansatz erhitzt man über der Brennerflamme kurz zum Sieden. Nach dem Abkühlen verschließt man die Rggl. mit Stopfen, schüttelt durch und beobachtet die Veränderungen. Nach 5min setzt man dem unbehandelten Filtrat eine kleine Spsp. Natriumdithionit zu. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natriumdithionit |
|
Urease - Aktivität, Spezifität und Hemmung | Reaktion von Urease mit Harnstoff bzw. Thioharnstoff | Reagenzglasversuche: Nach Anleitung stellt man A) und B) jeweils eine Harnstoff-Lösung, C) eine Thioharnstoff-Lösung und D) eine Lösung aus Harnstoff und Thioharnstoff bereit. Den Ansätzen A), C) und D) wird etwas Phenolphthalein zugetropft. Alle vier Ansätze werden danach mit einer Spsp. Urease oder wenig Urease Aufschlämmung versetzt und geschüttelt. Man beobachtet die Farbentwicklung bei A), C) und D). Ansatz B) wird nach 1min abfiltriert, das Filtrat auf zwei Rggl. verteilt. Das erste prüft man mit Barytwasser auf Carbonat, das andere mit NESSLERs Reagenz auf Ammoniak. | Lehrer-/ Schülerversuch | Thioharnstoff, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), Bariumhydroxid-Lösung (wässrig, gesättigt (w: ca. 7%)), Salzsäure (verd. w=____% (<10%)), NESSLERs Reagenz (enth. Kaliumtetraiodomercurat(II)), Natronlauge (verd. w=____% (2-5%)) |
|
Urease - ein Protein | Biuret-Probe bei einem Enzym | Reagenzglasversuch: Eine Spsp. Urease wird mit Wasser befeuchtet. Nach 1-2min setzt man etwas Natronlauge zu. Man schüttelt und versetzt die Probe mit einigen Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung (w=3%). Man vergleicht die Farbe der Probe mit der Ursprungsfarbe der Kupfersalz-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch | Natronlauge (verd. w= 10%), Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)) |
|
Urease - Vergiftung durch Schwermetall-Ionen | Blockierung von Urease durch Kupfer(II)-Ionen / Komplexbildner als Antidot | Reagenzglasversuche: Drei Rggl. werden gemäß Anleitung mit etwas Harnstoff-Lösung und jeweils 10 Tropfen Phenolphthalein-Lösung befüllt. Dem zweiten und dritten Ansatz setzt man wenige Tropfen Kupfer(II)-sulfat-Lösung zu, dem dritten zusätzlich wenig D-Penicillamin-Lösung. Die Reaktion wird jeweils durch Zugabe von etwas Urease-Suspension ausgelöst. In einem vierten Rggl. gibt man zu etwas Kupfer(II)-sulfat-Lösung das doppelte Volumen der gepufferten D-Penicillamin-Lösung. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Kupfer(II)-sulfat-Lösung (verd., (w: <25%)), Kupfer(II)-chlorid-Lösung (verdünnt, w=_____ % (<25%)), Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig), D-Penicillamin |
|
Urease aus Sojabohnenmehl - mit Aktivitätsnachweis | Bereitstellung des Enzyms zur Hydrilyse von Harnstoff | A) Sojamehl wird gemäß Anleitung unter Rühren eine zeitlang mit Wasser extrahiert. Nach dem intensiven zentrifugieren wird der Überstand abpipettiert und zur Fällung der Urease mit Aceton versetzt. Der Niederschlag wird mit Aceton gewaschen. B) Reagenzglasversuch: In wenig Wasser gibt man je eine Spsp. Urease und Harnstoff sowie einige Tropfen Phenolphthalein-Lösung. Nach 15min wird die Farbreaktion beobachtet. | Lehrer-/ Schülerversuch | Aceton, Phenolphthalein-Lösung (w<=0,9%; Lsm.: Ethanol 90 %ig) |
|
Verfahren zur Quarkherstellung | Eiweißfällung aus Vollmilch | Gemäß Beschreibung verdünnt man in einem Becherglas Vollmilch mit Wasser (1:1) und tropft unter Rühren konz. Essigsäure hinzu. Wenn sich der flockige Niederschlag gebildet hat, prüft man das Gemisch mit pH-Indikatorpapier. Danach filtriert man den Niederschlag ab, stellt das Filtrat für weitere Untersuchungen zurück und wäscht die weiße Masse im Filterpapier zweimal mit Wasser. | Lehrer-/ Schülerversuch | Essigsäure (w=____% (>90%)) |
|
Wellflüssigkeit zum Ondulieren von Haaren | Gezielte Veränderung der Tertiärstruktur von Proteinen | A Wasserwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, fixiert sie mit Gummiband und fönt sie trocken. B Kaltwelle: Man wickelt gut durchfeuchtete menschliche Haare um einen Stab, trägt die Wellflüssigkeit auf und lässt 10-15min einwirken. Dann spült man mit Wasser, trocknet etwas durch Abtupfen und trägt das Fixiermittel auf. Nach 5min werden die Haare gefönt. C Untersuchung der Wellflüssigkeit: Man untersucht die Wellflüssigkeit mit pH-Indikator-Papier und in einem Rggl. mit Iod-Kaliumiodid-Lösung. D Untersuchung des Fixiermittels: Nach Abgaben versetzt man eine Kaliumdichromat-Lösung mit verd. Schwefelsäure und fügt einige Tropfen Fixiermittel hinzu. Nach erfolgter Blaufärbung entsteht später eine Grünfärbung, die durch Zugabe weiteren Fixiernittels rückgängig gemacht werden kann. | Lehrerversuch / nicht für Lehrerinnen i.g.A. | Kaliumdichromat, Schwefelsäure (verd. w=____% (5-15%)) |
|
Womit man Geldscheine präpariert | Ninhydrin färbt die Haut. | Vorbereitend stellt man eine 1%ige Ninhydrin-Lösung in Isopropanol her. Diese Lösung gibt man zu einer Aminosäure-Lösung, z.B. Glycin. Man beobachtet die Farbveränderung. Man lässt etwas Ninhydrin-Lösung auf die Haut (Arm oder Hand) längere Zeit lang einwirken. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Ninhydrin, 2-Propanol |
|
Xanthoprotein-Reaktion mit Tyrosin und Tryptophan | Farbreaktion mit konz. Salpetersäure | Reagenzglasversuch: Man schwemmt eine Spsp. Tyrosin in etwas Wasser auf und versetzt vorsichtig mit wenig konz. Salpetersäure. Die intensive Gelbfärbung verändert sich unter schonender Zugabe von konz. Ammoniak-Lösung ins dunkle Rotbraun. Man wiederholt den Versuch mit Tryptophan und vergleicht die Farbreaktionen. Auch mit festem Proteinmaterial oder Eiklar-Lösung wird die Probe wiederholt. | Lehrer-/ Schülerversuch | Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)), Ammoniak-Lösung (konz. w=_____ % (10-25%)) |
|
Xanthoproteinreaktion | Eiweiß-Nachweis mittels Salpetersäure | Reagenzglasversuch: Zu Eiweiß-Lösung, zu weißer Schafwolle, weißen Vogelfedern o.ä. gibt man etwas konz. Salpetersäure und erhitzt mit dem Gasbrenner. Die starke Gelbfärbung entsteht duch Nitrierung des Tyroxin. | Lehrer-/ Schülerversuch SII | Salpetersäure (konz. w=____% (20-70%)) |
|
Zersetzung von Harnstoff | Ammoniak-Freisetzung durch enzymatische Spaltung | In einer 50-ml-Portion Wasser löst man eine Spsp. Harnstoff auf. Man prüft den pH-Wert, setzt eine Spsp. Urease hinzu und wartet einige Minuten. Dann prüft man den Geruch der Probe und misst erneut den pH-Wert. | Lehrer-/ Schülerversuch | Ammoniak (freies Gas) |
Seite 6 von 6, zeige 12 Einträge von insgesamt 112 , beginnend mit Eintrag 101, endend mit 112
